Серед органічних речовин білки, або протеїни, - найчисленніші, найбільш різноманітні і мають першорядне значення біополімери. На їх частку припадає 50 - 80% сухої маси клітини.

Молекули білків мають великі розміри, тому їх називають макромолекулами. Крім вуглецю , кисню , водню і азоту , До складу білків можуть входити сірка, фосфор і залізо. Білки відрізняються один від одного числом (від ста до декількох тисяч), складом і послідовністю мономерів. Мономерами білків є амінокислоти (рис. 1)

Нескінченна різноманітність білків створюється за рахунок різного поєднання всього 20 амінокислот. Кожна амінокислота має свою назву, особливу будову і властивості. Їх загальну формулу можна представити в наступному вигляді:

Молекула амінокислоти складається з двох однакових для всіх амінокислот частин, одна з яких є аминогруппой (-NH2) з основними властивостями, інша - карбоксильною групою (-COOH) з кислотними властивостями. Частина молекули, звана радикалом (R), у різних амінокислот має різну будову. Наявність в одній молекулі амінокислоти основний і кислотної груп обумовлює їх високу реакційну здатність. через ці групи відбувається з'єднання амінокислот при утворенні білка. При цьому виникає молекула води, а звільнені електрони утворюють пептидний зв'язок. Тому білки називають поліпептидами.

Молекули білків можуть мати різні просторові конфігурації, і в їх будові розрізняють чотири рівні структурної організації.

Послідовність амінокислот в складі поліпептидного ланцюга являє первинну структуру білка. Вона унікальна для будь-якого білка і визначає його форму, властивості і функції.
Більшість білків мають вигляд спіралі в результаті утворення водневих зв'язків між -CO- і -NH- групами різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга. Водневі зв'язку маломіцні, але в комплексі вони забезпечують досить міцну структуру. Ця спіраль - вторинна структура білка.

Третинна структура - тривимірна просторова «упаковка» поліпептидного ланцюга. В результаті виникає химерна, але для кожного білка специфічна конфігурація - кулька. Міцність третинної структури забезпечується різноманітними зв'язками, що виникають між радикалами амінокислот.

Четвертичная структура характерна не для всіх білків. Вона виникає в результаті з'єднання декількох макромолекул з третинної структурою в складний комплекс. Наприклад, гемоглобін крові людини являє комплекс з чотирьох макромолекул білка.
Така складність структури білкових молекул пов'язана з різноманітністю функцій, властивих цим биополимерам.
Порушення природної структури білка називають денатурацією. Вона може відбуватися під впливом температури, хімічних речовин, променевої енергії та інших факторів. При слабкому впливі розпадається тільки четвертичная структура, при більш сильному - третинна, а потім - вторинна, і білок залишається у вигляді поліпептидного ланцюга.
Цей процес частково звернемо: якщо не порушена первинна структура, то денатурований білок здатний відновлювати свою структуру. Звідси випливає, що всі особливість будівлю макромолекули білка визначаються його первинною структурою.

Крім простих білків, що складаються тільки з амінокислот, є ще і складні білки

інші нотатки з біології